Estudos bioquímicos e análise de atividade enzimática em mioglobinas nativas e recombinantes de moluscos do gênero Biomphalaria

Kadima Nayara Teixeira

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DC Field	Value	Language
dc.contributor.advisor1	Marcelo Matos Santoro	pt_BR
dc.contributor.advisor-co1	Oscar Bruna Romero	pt_BR
dc.contributor.referee1	Jader dos Santos Cruz	pt_BR
dc.contributor.referee2	Carlos Edmundo Salas Bravo	pt_BR
dc.contributor.referee3	Consuelo Latorre Fortes-dias	pt_BR
dc.contributor.referee4	Juliana Ferreira de Moura	pt_BR
dc.creator	Kadima Nayara Teixeira	pt_BR
dc.date.accessioned	2019-08-12T09:48:06Z	-
dc.date.available	2019-08-12T09:48:06Z	-
dc.date.issued	2010-06-18	pt_BR
dc.identifier.uri	http://hdl.handle.net/1843/BUOS-8UAJVT	-
dc.description.abstract	Myoglobin is one of the most studied and characterized hemeprotein. The focus in this protein with approximately 15-17 kDa has a relevant justification; spite of the solid data about myoglobin, this protein increasingly presents versatility in its function in the organism, and itcould play an indirect role in appearing and establishing pathologies.Pathologies related with myoglobin can range from membrane lipids peroxidation to serious hepatopathologies. Some pathologies are related with the capability of myoglobin to acquired oxidase activity after an interaction with exogenous agents as alkyl halides, or endogenous agents exemplified by hydrogen peroxide which is normally produced by cellular metabolism. Previous studies showed that it was necessarie a specific tyrosine residue presence to covalently bind heme group at mioglobin proteic part to acquires oxidase activity after being transformed using hydrogen peroxide; distal histidine e histidine residue 97 are recquired for oxidase activity if alkys halide are used. In this work, oxidase activity was not observed in Biomphalaria myoglobins treated withCCl4, according to previous studies about the necessecity of specific histidines, which are not present at Biomphalaria myoglobins; residual oxidase activity observed in these myoglobins before the treatment, was lost. After the hydrogen peroxide treatment oxidase activity wasobserved in Biomphalaria myoglobins. These myoglobins have no tirosine residues; it is suggested that another amino acid residue could be evolved in the reaction mechanism to provide oxidase activity. Some biochemical parameters of these myoglobins were obtained experimentally (molecular mass, isoeletric point, etc). During analysis it was detected the presence of myoglobin in the stomach, and not only in radular muscle as described in the literature. In both radular and stomach tissues the colour due to myoglobin is different, and according with the quantification of the myoglobin content and autoxidation rates, it is possible that the myoglobins in these two organs could be isoforms.	pt_BR
dc.description.resumo	A mioglobina é uma das hemeproteínas mais estudadas e bem caracterizadas atualmente. A concentração de estudos nessa proteína de aproximadamente 15-17 kDa possui justificativa relevante; apesar dos dados já consolidados sobre a mioglobina, essa vem apresentando cada vez mais versatilidade em termos de função e atividades no organismo, podendo participar indiretamente do surgimento e estabelecimento de patologias. As patologias envolvendo a mioglobina podem variar desde peroxidação de lipídeos de membrana até hepatopatologias graves. Algumas das patologias estão relacionadas à capacidade da mioglobina adquirir atividade enzimática oxidase após uma interação com agentes exógenos, como haletos de alquila ou agentes endógenos, exemplificados pelo peróxido de hidrogênio queé produzido normalmente no organismo como metabólito das reações químicas celulares. Estudos anteriores mostraram que seria necessária a presença de um resíduo de tirosina específico para ligar covalentemente o grupo heme à parte protéica da mioglobina para que ela adquirisse atividade oxidase após ser tratada com peróxido de hidrogênio; a histidina distal e um resíduo de histidina 97 seriam necessários para tal propósito, ao se utilizar um haleto de alquilana transformação. No presente trabalho não foi observada atividade oxidase nas mioglobinas das espécies de Biomphalaria estudadas, após seu tratamento com CCl4, concordando com a literatura arespeito da necessidade dos resíduos de histidina supracitados, os quais não estão presentes nessas mioglobinas, e a atividade residual observada antes do tratamento com o haleto de alquila, foi perdida.Após o tratamento com peróxido de hidrogênio foi observada atividade oxidase nas mioglobinas dos moluscos estudados, as quais não possuem nenhum resíduo de tirosina na sequência primária, o que sugere que outro mecanismo de reação, envolvendo outros resíduos,foi adotado para o surgimento da atividade oxidase. As mioglobinas de Biomphalaria também tiveram alguns parâmetros bioquímicos obtidosexperimentalmente (massa molecular, ponto isoelétrico, etc). Durante as análises foi observada a presença dessa proteína no estômago, além de sua presença na musculatura radular de Biomphalaria, como descrito previamente na literatura. Nesses dois tecidos a coloraçãoobservada devido à presença da mioglobina é diferente, e de acordo com a quantificação do conteúdo de mioglobina e taxas de auto-oxidação obtidas, essas mioglobinas poderiam ser isoformas.	pt_BR
dc.language	Português	pt_BR
dc.publisher	Universidade Federal de Minas Gerais	pt_BR
dc.publisher.initials	UFMG	pt_BR
dc.rights	Acesso Aberto	pt_BR
dc.subject	Bioquímica	pt_BR
dc.subject.other	Bioquímica	pt_BR
dc.subject.other	Mioglobina	pt_BR
dc.subject.other	Molusco	pt_BR
dc.subject.other	Biomphalaria	pt_BR
dc.title	Estudos bioquímicos e análise de atividade enzimática em mioglobinas nativas e recombinantes de moluscos do gênero Biomphalaria	pt_BR
dc.type	Tese de Doutorado	pt_BR
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