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  3. Artigo de Periódico
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Campo DCValorIdioma
dc.creatorAdolfo Henrique de Moraes Silvapt_BR
dc.creatorClaudia Asampt_BR
dc.creatorFabio Almeidapt_BR
dc.creatorMichael Wallnerpt_BR
dc.creatorFatima Ferreirapt_BR
dc.creatorAna Paula Valentept_BR
dc.date.accessioned2022-10-06T22:32:10Z-
dc.date.available2022-10-06T22:32:10Z-
dc.date.issued2018-07-12-
dc.citation.volume8pt_BR
dc.citation.issue10512pt_BR
dc.identifier.doihttps://doi.org/10.1038/s41598-018-28358-1pt_BR
dc.identifier.issn2045-2322pt_BR
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/1843/46066-
dc.description.abstractFag s 1 é um membro da família de proteínas relacionadas a patógenos 10 (PR-10) e pode provocar reação cruzada com anticorpos IgE produzidos contra o alérgeno de pólen de bétula Bet v 1. A estrutura de Ressonância Magnética Nuclear (RMN) de Fag s 1 é apresentado juntamente com suas propriedades dinâmicas. Ele compartilha 66% de identidade com Bet v 1 e exibe as esperadas três α-hélices e sete folhas β dispostas como um barril semi-beta e expondo os resíduos mapeados como o epítopo Bet v 1 IgE. A dinâmica estrutural de Fag s 1 foi monitorada nas escalas de tempo rápida e intermediária, usando taxas de relaxação. A dinâmica complexa de Fag s 1 está intimamente relacionada com a cavidade interna e modula a ligação de IgE e ligante.pt_BR
dc.description.resumoFag s 1 is a member of the Pathogen Related protein family 10 (PR-10) and can elicit cross-reaction with IgE antibodies produced against the birch pollen allergen Bet v 1. The Nuclear Magnetic Resonance (NMR) structure of Fag s 1 is presented along with its dynamic properties. It shares 66% identity with Bet v 1 and exhibits the expected three α-helices and seven β-sheets arranged as a semi-beta barrel and exposing the residues mapped as the Bet v 1 IgE epitope. The structural dynamics of Fag s 1 were monitored on the fast and intermediate timescales, using relaxation rates. The complex dynamics of Fag s 1 are closely related to the internal cavity, and they modulate IgE and ligand binding.pt_BR
dc.description.sponsorshipCNPq - Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológicopt_BR
dc.description.sponsorshipFAPERJ - Fundação Carlos Chagas Filho de Amparo à Pesquisa do Estado do Rio de Janeiropt_BR
dc.format.mimetypepdfpt_BR
dc.languageengpt_BR
dc.publisherUniversidade Federal de Minas Geraispt_BR
dc.publisher.countryEstados unidospt_BR
dc.publisher.departmentICX - DEPARTAMENTO DE QUÍMICApt_BR
dc.publisher.initialsUFMGpt_BR
dc.relation.ispartofScientific reportspt_BR
dc.rightsAcesso Abertopt_BR
dc.subjectProtein sequence analysespt_BR
dc.subjectSolution-state NMRpt_BR
dc.subjectPollen allergenpt_BR
dc.subjectNuclear magnetic resonance (NMR)pt_BR
dc.subject.otherProteínaspt_BR
dc.subject.otherRessonância magnética nuclearpt_BR
dc.subject.otherPólempt_BR
dc.subject.otherAlergiaspt_BR
dc.titleStructural basis for cross-reactivity and conformation fluctuation of the major beech pollen allergen fag s 1pt_BR
dc.typeArtigo de Periódicopt_BR
dc.url.externahttps://www.nature.com/articles/s41598-018-28358-1pt_BR
dc.identifier.orcidhttps://orcid.org/0000-0003-0989-2335pt_BR
dc.identifier.orcidhttps://orcid.org/0000-0003-3238-438Xpt_BR
dc.identifier.orcidhttps://orcid.org/0000-0001-6046-7006pt_BR
dc.identifier.orcidhttps://orcid.org/0000-0001-6568-7892pt_BR
dc.identifier.orcidhttps://orcid.org/0000-0003-0989-2335pt_BR
dc.identifier.orcidhttps://orcid.org/0000-0001-7219-1123pt_BR
dc.identifier.orcidhttps://orcid.org/0000-0002-3344-4084pt_BR
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