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dc.contributor.advisor1Carlos Delfim Chávez Olórteguipt_BR
dc.contributor.advisor1Latteshttp://lattes.cnpq.br/9104198360189577pt_BR
dc.contributor.advisor-co1Eládio Oswaldo Flores Sanchezpt_BR
dc.contributor.advisor-co2Franck Molinapt_BR
dc.contributor.referee1Rodrigo Novaes Ferreirapt_BR
dc.contributor.referee2Maria Elena de Lima Perez Garciapt_BR
dc.contributor.referee3Jonas Enrique Aguilar Peralespt_BR
dc.contributor.referee4Ana Maria Moura da Silvapt_BR
dc.creatorFrancisco Santos Schneiderpt_BR
dc.creator.Latteshttp://lattes.cnpq.br/3429411921527262pt_BR
dc.date.accessioned2021-03-29T18:01:28Z-
dc.date.available2021-03-29T18:01:28Z-
dc.date.issued2014-05-09-
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/1843/35470-
dc.description.abstractThis work is presented in format of three published manuscripts in indexed international journals. Each article is located in one separated chapter within RESULTS. Once each paper presents its own ABSTRACT, here we briefly describe the content of the chapters: The first article (Artigo 1 – The novel metalloproteinase atroxlysin-I from Peruvian Bothrops atrox (Jergón) snake venom acts both on blood vessel ECM and platelets) describes for the first time the purification and biochemical characterization of a P-I class metalloproteinase from Bothrops atrox venom. In the second chapter of our RESULTS (Artigo 2 – Use of a Synthetic Biosensor for Neutralizing Activity-Biased Selection of Monoclonal Antibodies Against Atroxlysin-I, an Hemorrhagic Metalloproteinase from Bothrops atrox Snake Venom), we produce monoclonal antibodies against atroxlysin-I using a new functional method for the selection of clones able to produce neutralizing monoclonal antibodies, as well as their immunochemical characterization and the identification of continuous epitopes of atroxlysin-I. Finally, the third manuscript presented in our RESULTS (Artigo 3 – Mimotopes of mutalysin-II from Lachesis muta snake venom induce hemorrhage inhibitory antibodies upon vaccination of rabbits) characterizes conformational epitopes recognized by the monoclonal antibody LmmAbB2D4 against mutalysin-II. Mimotopes of mutalysin-II was identified using the phage display and SPOT synthesis techniques. Every article presents an individual discussion. At the end of the last manuscript a comprehensive and integrative discussion of the three papers is presented.pt_BR
dc.description.resumoEste trabalho apresenta-se na forma de três artigos publicados em revistas internacionais indexadas. Cada artigo está contido em um capítulo da parte de RESULTADOS. Cada capítulo apresenta seu resumo individualizado. Aqui, faremos a descrição do conteúdo de cada capítulo: O primeiro artigo (Artigo 1 – The novel metalloproteinase atroxlysin-I from Peruvian Bothrops atrox (Jergón) snake venom acts both on blood vessel ECM and platelets) descreve a caracterização bioquímica da primeira metaloprotease de classe P-I do veneno de Bothrops atrox a ser purificada. No segundo capítulo dos RESULTADOS (Artigo 2 – Use of a Synthetic Biosensor for Neutralizing Activity-Biased Selection of Monoclonal Antibodies Against Atroxlysin-I, an Hemorrhagic Metalloproteinase from Bothrops atrox Snake Venom), descrevemos a produção de anticorpos monoclonais anti-atroxlisina-I baseada em um novo método funcional de seleção de clones produtores de anticorpos monoclonais neutralizantes, assim como suas caracterizações imunoquímicas, além da identificação de epitopos lineares de atroxlisina-I utilizando o IgG policlonal anti-atr-I. Finalmente, o terceiro capítulo dos RESULTADOS (Artigo 3 – Mimotopes of mutalysin-II from Lachesis muta snake venom induce hemorrhage inhibitory antibodies upon vaccination of rabbits) descreve a caracterização dos epitopos conformacionais reconhecidos pelo anticorpo monoclonal LmmAbB2D4. A identificação de mimotopos de Mutalisina-II foi feita a partir da técnica de phage display aliada à técnica de SPOT síntese. Cada artigo apresenta sua discussão em separado. Ao final do terceiro artigo uma discussão ampla e integrada dos três artigos é apresentada.pt_BR
dc.description.sponsorshipCNPq - Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológicopt_BR
dc.description.sponsorshipFAPEMIG - Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de Minas Geraispt_BR
dc.description.sponsorshipCAPES - Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superiorpt_BR
dc.languageporpt_BR
dc.publisherUniversidade Federal de Minas Geraispt_BR
dc.publisher.countryBrasilpt_BR
dc.publisher.departmentICB - DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA E IMUNOLOGIApt_BR
dc.publisher.programPrograma de Pós-Graduação em Bioquímica e Imunologiapt_BR
dc.publisher.initialsUFMGpt_BR
dc.rightsAcesso Abertopt_BR
dc.rights.urihttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/pt/*
dc.subjectBioquímicapt_BR
dc.subjectImunologiapt_BR
dc.subject.otherFormação de anticorpospt_BR
dc.subject.otherAnticorpos monoclonaispt_BR
dc.subject.otherEpitopospt_BR
dc.subject.otherMetaloproteasespt_BR
dc.subject.otherVenenos de serpentespt_BR
dc.titleNovas abordagens na produção de anticorpos monoclonais e caracterização de epitopos lineares e conformacionais de metaloproteases de venenos de serpentes de classe P-Ipt_BR
dc.typeTesept_BR
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