Please use this identifier to cite or link to this item: http://hdl.handle.net/1843/45628
Type: Artigo de Periódico
Title: 1H, 13C and 15N resonance assignments and second structure information of Fag s 1: fagales allergen from Fagus sylvatica
Authors: Adolfo Henrique de Moraes Silva
Claudia Asam
A. Batista
Fabio Almeida
Michael Wallner
Fatima Ferreira
Ana Paula Valente
Abstract: Fagales allergens belonging to the Bet v 1 family account responsible for the majority of spring pollinosis in the temperate climate zones in the Northern hemisphere. Among them, Fag s 1 from beech pollen is an important trigger of Fagales pollen associated allergic reactions. The protein shares high similarity with birch pollen Bet v 1, the best-characterized member of this allergen family. Of note, recent work on Bet v 1 and its homologues found in Fagales pollen demonstrated that not all allergenic members of this family have the capacity to induce allergic sensitization. Fag s 1 was shown to bind pre-existing IgE antibodies most likely primarily directed against other members of this multi-allergen family. Therefore, it is especially interesting to compare the structures of Bet v 1-like pollen allergens, which have the potential to induce allergic sensitization with allergens that are mainly cross-reactive. This in the end will help to identify allergy eliciting molecular pattern on Bet v 1-like allergens. In this work, we report the 1H, 15N and 13C NMR assignment of beech pollen Fag s 1 as well as the secondary structure information based on backbone chemical shifts.
Abstract: Os alérgenos Fagales pertencentes à família Bet v 1 são responsáveis ​​pela maioria da polinose da primavera nas zonas de clima temperado no hemisfério norte. Entre eles, o Fag s 1 do pólen de faia é um importante desencadeador de reações alérgicas associadas ao pólen de Fagales. A proteína compartilha alta semelhança com o pólen de bétula Bet v 1, o membro mais bem caracterizado dessa família de alérgenos. Nota-se que, trabalhos recentes sobre Bet v 1 e seus homólogos encontrados no pólen de Fagales demonstraram que nem todos os membros alergênicos desta família têm a capacidade de induzir sensibilização alérgica. Demonstrou-se que o Fag s 1 se liga a anticorpos IgE pré-existentes, muito provavelmente dirigidos principalmente contra outros membros desta família de múltiplos alérgenos. Portanto, é especialmente interessante comparar as estruturas dos alérgenos do pólen do tipo Bet v 1, que têm o potencial de induzir a sensibilização alérgica com alérgenos que são principalmente reativos cruzados. No final, isso ajudará a identificar o padrão molecular causador de alergia em alérgenos semelhantes a Bet v 1. Neste trabalho, relatou-se a atribuição de 1H, 15N e 13C RMN do pólen de faia Fag s 1, bem como a informação da estrutura secundária baseada em deslocamentos químicos da espinha dorsal.
Subject: Pólen
Alergia
Espectroscopia de ressonância nuclear
Estrutura química
language: eng
metadata.dc.publisher.country: Brasil
Publisher: Universidade Federal de Minas Gerais
Publisher Initials: UFMG
metadata.dc.publisher.department: ICX - DEPARTAMENTO DE QUÍMICA
Rights: Acesso Restrito
metadata.dc.identifier.doi: https://doi.org/10.1007/s12104-015-9634-y
URI: http://hdl.handle.net/1843/45628
Issue Date: 20-Aug-2015
metadata.dc.url.externa: https://link.springer.com/article/10.1007/s12104-015-9634-y
metadata.dc.relation.ispartof: Biomolecular NMR Assignments
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