Please use this identifier to cite or link to this item: http://hdl.handle.net/1843/49036
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dc.contributor.advisor1Bruna Mara Aparecida Carvalho Mesquitapt_BR
dc.contributor.advisor1Latteshttp://lattes.cnpq.br/4593434585152282pt_BR
dc.contributor.advisor-co1William James Nogueira Limapt_BR
dc.contributor.referee1Ariel Antônio Campos Toledo Hijopt_BR
dc.contributor.referee2Igor Viana Brandipt_BR
dc.creatorLívia Mayra Andradept_BR
dc.creator.Latteshttp://lattes.cnpq.br/5032727114627704pt_BR
dc.date.accessioned2023-01-20T14:45:07Z-
dc.date.available2023-01-20T14:45:07Z-
dc.date.issued2022-07-13-
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/1843/49036-
dc.description.abstractWhey is the most abundant by-product of the dairy industry and, although it has been discarded for a long time, today it is one of the main sources of protein with applications ranging from pharmaceutical to nutritional. Whey proteins are important sources of bioactive peptides, which may have antioxidant, antihypertensive and antimicrobial activities, among other effects. However, for the expansion of pharmaceutical and nutritional applications of whey proteins, it is essential to develop increasingly effective methods of obtaining and purifying them. Thus, section 4.1 of this work presents some of the main methods of lactoferrin (LF) purification, such as ultrafiltration and chromatography, along with the methods of magnetic separation and liquid-liquid extraction, which are still expanding. Patents related to purification methods developed and nutritional compositions enriched with LF are also presented. In view of the many advantages presented by magnetic separation, in section 4.2 a new magnetic adsorbent Fe3O4-IL-Ni2+ was produced and its ability to capture whey proteins was verified. Through a design of experiments, the influence of pH, temperature and NaCl concentration was analyzed on bovine serum albumin (BSA) adsorption and a second order model was fitted, leading to a regression coefficient of 94.51%. The adsorptive process was favored by pH values lower than 5, while temperature and NaCl concentration influenced positively, with the best ranges being, respectively, 30-50ºC and 200-700 mM. Evaluating the adsorbent Fe3O4-IL-Ni2+ ability to capture proteins directly from whey, it was found, through the electrophoretic profile in SDS-PAGE, that alpha-lactalbumin (α-LA), beta-lactoglobulin (β-LG), immunoglobulin (IgG), bovine serum albumin (BSA) and lactoferrin (LF) proteins were successfully adsorbed. Therefore, with due scaling up and validation of the introduced method, there is potential for its industrial use, given the wide range of applications presented by whey proteins and the operational advantages of magnetic separation in relation to traditional methods.pt_BR
dc.description.resumoO soro de leite é o subproduto mais abundante das indústrias de laticínios e, embora tenha sido descartado por muito tempo, hoje é uma das principais fontes proteicas com aplicações que vão do ramo farmacêutico ao nutricional. As proteínas do soro do leite são importantes fontes de peptídeos bioativos, que podem apresentar atividades antioxidante, anti-hipertensiva e antimicrobiana, entre outros efeitos. No entanto, para a expansão de suas aplicações farmacêuticas e nutricionais é imprescindível o desenvolvimento de métodos cada vez mas eficazes de obtenção e purificação. Dessa forma, a seção 4.1 deste trabalho apresenta alguns dos principais métodos de purificação de lactoferrina (LF), como ultrafiltração e cromatografia, juntamente com os métodos de separação magnética e extração líquido-líquido, que ainda estão em expansão. Patentes relacionadas aos métodos de purificação desenvolvidos e composições nutricionais enriquecidas com LF também são apresentadas. Tendo em vista as diversas vantagens apresentadas pela separação magnética, na seção 4.2 um novo adsorvente magnético Fe3O4-IL-Ni2+ foi produzido e sua capacidade de captura de proteínas do soro foi verificada. Através de um planejamento de experimentos, a influência do pH, da temperatura e da concentração de NaCl foi analisada na adsorção de albumina do soro bovino (BSA) e um modelo de segunda ordem foi ajustado, levando a um coeficiente de regressão de 94,51%. O processo adsortivo foi favorecido por valores de pH inferiores 5, enquanto a temperatura e a concentração de NaCl influenciaram positivamente, com melhores faixas em 30-50ºC e 200-700 mM, respectivamente. Avaliando-se a capacidade do adsorvente Fe3O4-IL-Ni2+ na captura de proteínas diretamente do soro constatou-se, por meio do perfil eletroforético em SDS-PAGE, que as proteínas alfa-lactalbumina (α-LA), beta-lactoglobulina (β-LG), imunoglobulina (IgG), albumina do soro bovino (BSA) e lactoferrina (LF) foram adsorvidas com sucesso. Portanto, com o devido escalonamento e validação do método utilizado, existe potencial para utilização industrial, dada a ampla gama de aplicações apresentadas pelas proteínas do soro e as vantagens operacionais da separação magnética com relação aos métodos tradicionais.pt_BR
dc.description.sponsorshipCAPES - Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superiorpt_BR
dc.languageporpt_BR
dc.publisherUniversidade Federal de Minas Geraispt_BR
dc.publisher.countryBrasilpt_BR
dc.publisher.departmentICA - INSTITUTO DE CIÊNCIAS AGRÁRIASpt_BR
dc.publisher.programPrograma de Pós-Graduação em Alimentos e Saúdept_BR
dc.publisher.initialsUFMGpt_BR
dc.rightsAcesso Restritopt_BR
dc.rights.urihttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/pt/*
dc.subjectSeparação magnéticapt_BR
dc.subjectAdsorçãopt_BR
dc.subjectProteínas do soro de leitept_BR
dc.subjectMagnetitapt_BR
dc.subject.otherSeparação (Tecnologia)pt_BR
dc.subject.otherAdsorçãopt_BR
dc.subject.otherLeite -- Proteínaspt_BR
dc.subject.otherMagnetitapt_BR
dc.titleCaptura direta de proteínas de soro de leite por líquido iônico funcional imobilizado: desenvolvimento e uso do adsorvente magnético Fe3O4­-IL-­Ni2+pt_BR
dc.title.alternativeDirect capture of whey proteins by immobilized functional ionic liquid: development and use of the magnetic adsorbent Fe3O4-IL-Ni2+pt_BR
dc.typeDissertaçãopt_BR
dc.description.embargo2024-07-13-
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