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  3. Artigo de Periódico
Please use this identifier to cite or link to this item: http://hdl.handle.net/1843/56293
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dc.creatorFernanda de Oliveira Lemospt_BR
dc.creatorDalton Dittz Júniorpt_BR
dc.creatorVerlane Gonçalves Santospt_BR
dc.creatorSimone da Fonseca Pirespt_BR
dc.creatorHélida Monteiro de Andradept_BR
dc.creatorCarlos Edmundo Salas Bravopt_BR
dc.creatorMiriam Teresa Paz Lopespt_BR
dc.date.accessioned2023-07-14T20:29:49Z-
dc.date.available2023-07-14T20:29:49Z-
dc.date.issued2018-09-20-
dc.citation.volume19pt_BR
dc.citation.issue10pt_BR
dc.identifier.doihttps://doi.org/10.3390/ijms19102846pt_BR
dc.identifier.issn1422-0067pt_BR
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/1843/56293-
dc.description.abstractEstudos anteriores mostraram que P1G10, uma fração proteolítica do látex de Vasconcellea cundinamarcensis, reduziu a massa tumoral em animais portadores de melanoma, aumentou a fragmentação do DNA in vitro e diminuiu a adesão celular. Aqui, apresentamos alguns eventos moleculares e celulares relacionados ao efeito antimetastático induzido pela fração CMS-2 derivada de P1G10 em melanoma metastático B16-F10 e melanócito Melan-a. Utilizando eletroforese em gel de diferença e espectrometria de massas, identificamos quatro proteínas superexpressas em células tumorais, todas relacionadas à proliferação, sobrevivência, migração e invasão celular, que tiveram sua expressão normalizada após o tratamento com CMS-2: nucleofosmina 1, proteína de choque térmico 65 , proteína de ligação à calciclina e fator de iniciação da tradução eucariótica 4H. Além disso, algumas enzimas antioxidantes e glicolíticas apresentam expressão aumentada após a exposição ao CMS-2, juntamente com a indução da melanogênese (marcador de diferenciação). A regulação negativa da cofilina 1, uma proteína envolvida na motilidade celular, pode explicar a inibição da migração celular e o crescimento dendrítico em B16-F10 e Melan-a, observados após o tratamento com CMS-2. Em conjunto, argumenta-se que o CMS-2 modula a expressão de proteínas relacionadas ao desenvolvimento metastático, conduzindo a célula a um estado semelhante mais diferenciado. Esses efeitos suportam a atividade antimetastática do CMS-2 e colocam essa fração na categoria de agente anticancerígeno.pt_BR
dc.description.resumoPrevious studies showed that P1G10, a proteolytic fraction from Vasconcellea cundinamarcensis latex, reduced the tumor mass in animals bearing melanoma, increased in vitro DNA fragmentation and decreased cell adhesion. Here, we present some molecular and cellular events related to the antimetastatic effect induced by the CMS-2 fraction derived from P1G10 in metastatic melanoma B16-F10 and melanocyte Melan-a. Using difference gel electrophoresis and mass spectrometry, we identified four proteins overexpressed in tumor cells, all of them related to proliferation, survival, migration and cell invasion, that had their expression normalized upon treatment with CMS-2: nucleophosmin 1, heat shock protein 65, calcyclin binding protein and eukaryotic translation initiation factor 4H. In addition, some antioxidant and glycolytic enzymes show increased expression after exposure to CMS-2, along with an induction of melanogenesis (differentiation marker). The down regulation of cofilin 1, a protein involved in cell motility, may explain the inhibition of cell migration and dendritic-like outgrowth in B16-F10 and Melan-a, observed after CMS-2 treatment. Taken together, it is argued that CMS-2 modulates the expression of proteins related to metastatic development, driving the cell to a more differentiated-like state. These effects support the CMS-2 antimetastatic activity and place this fraction in the category of anticancer agent.pt_BR
dc.description.sponsorshipCNPq - Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológicopt_BR
dc.description.sponsorshipFAPEMIG - Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de Minas Geraispt_BR
dc.description.sponsorshipCAPES - Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superiorpt_BR
dc.format.mimetypepdfpt_BR
dc.languageengpt_BR
dc.publisherUniversidade Federal de Minas Geraispt_BR
dc.publisher.countryBrasilpt_BR
dc.publisher.departmentICB - DEPARTAMENTO DE FARMACOLOGIApt_BR
dc.publisher.departmentICB - DEPARTAMENTO DE PARASITOLOGIApt_BR
dc.publisher.initialsUFMGpt_BR
dc.relation.ispartofInternational Journal of Molecular Sciencespt_BR
dc.rightsAcesso Abertopt_BR
dc.subjectCysteine proteasespt_BR
dc.subjectAntimetastaticpt_BR
dc.subjectMelanomapt_BR
dc.subjectCell migrationpt_BR
dc.subjectMelanogenesispt_BR
dc.subjectCell differentiationpt_BR
dc.subject.otherCisteína proteasespt_BR
dc.subject.otherMelanomapt_BR
dc.subject.otherMovimento celularpt_BR
dc.subject.otherDiferenciação celularpt_BR
dc.titleCysteine proteases from V. cundinamarcensis (C. candamarcensis) inhibit melanoma metastasis and modulate expression of proteins related to proliferation, migration and differentiationpt_BR
dc.title.alternativeCisteína proteases de V. cundinamarcensis (C. candamarcensis) inibem a metástase do melanoma e modulam a expressão de proteínas relacionadas à proliferação, migração e diferenciaçãopt_BR
dc.typeArtigo de Periódicopt_BR
dc.url.externahttps://www.mdpi.com/1422-0067/19/10/2846pt_BR
dc.identifier.orcidhttps://orcid.org/0000-0002-7070-4412pt_BR
dc.identifier.orcidhttps://orcid.org/0000-0002-4370-0803pt_BR
dc.identifier.orcidhttps://orcid.org/0000-0003-2823-4530pt_BR
dc.identifier.orcidhttps://orcid.org/0000-0001-9980-3169pt_BR
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