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http://hdl.handle.net/1843/BUOS-9QBHDH
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DC Field | Value | Language |
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dc.contributor.advisor1 | Carlos Alberto Pereira Tavares | pt_BR |
dc.contributor.referee1 | Leonides Rezende Junior | pt_BR |
dc.contributor.referee2 | Jorge Luiz Pesquero | pt_BR |
dc.creator | Tulio Marcos Santos | pt_BR |
dc.date.accessioned | 2019-08-12T07:21:29Z | - |
dc.date.available | 2019-08-12T07:21:29Z | - |
dc.date.issued | 1995-11-24 | pt_BR |
dc.identifier.uri | http://hdl.handle.net/1843/BUOS-9QBHDH | - |
dc.description.abstract | The acetabular glands of the Schistosoma mansoni cercaria produce a secretion which is involved in the penetration process of this parasite into the vertebrate host skin. This secretion contains proteases that degrade macromolecules from the skin matrix, help to remove the glicocalix layer and in the transformation from cercaria into schistosomulum, and also induce cutaneous hypersensitivity reaction. An antigenic fraction able to induce histamine release from mastocytes was obtained previously by our group after passing a semi-purified fraction from cercaria secretion into a column which contained IgGs from mice chronically infected with S. mansoni bound to Sepharose beads. The antigenic fraction contained a 60 kDa enzyme as its main component that, nevertheless, was not completely purified yet. To conclude the biochemical and immunological characterization of this enzyme, we established in this work a new method for its purification. Gel filtration, immunoaffinity, and ion exchange were the chromatographic steps employed. The 60 kDa enzyme isolated is a serine protease, (inhibited mostly by TLCK and TPCK) that degrades collagen components from the skin. Its optimum activity is at 40 oC and at pH 8.0. Its activity is not stimulated in the presence of Ca2+. The enzyme is a glycoprotein but the carbohydrate in its structure does not contain manose. The carbohydrate portion of the 60 kDa protease purified from cercarial secretions is its main immunogenic component showing by ELISA strong reaction with serum from mouse chronically infected with S. mansoni. | pt_BR |
dc.description.resumo | As glândulas acetabulares da cercária de Schistosoma mansoni produzem uma secreção que está envolvida no processo de penetração do parasita na pele do seu hospedeiro vertebrado. Nesta secreção existem proteinases que degradam macromoléculas da matriz extracelular da pele, participam da remoção do glicocálice e da transformação da larva cercariana em esquistossômulo e também induzem hipersensibilidade cutânea. Uma fração antigênica, capaz de induzir a liberação de histamina de mastócitos, foi obtida no nosso laboratório após passar uma fração parcialmente purificada da secreção de cercárias em uma coluna de Sepharose que continha IgGs de camundongos cronicamente infectados com S. mansoni. A fração imunogênica continha uma enzima de 60 kDa como componente principal que, entretanto, não estava isolada. Para concluir os estudos de caracterização bioquímica e imunológica desta enzima, desenvolvemos neste trabalho um novo método para a sua purificação. Filtração molecular, imunoafinidade e troca iônica foram as etapas de fracionamento cromatográfico utilizadas para obtenção da enzima purificada. A enzima de 60 kDa isolada é uma serino proteinase, inibida sobretudo por TLCK e TPCK, que apresenta atividade proteolítica sobre componentes de colágeno da pele. Sua atividade não é estimulada na presença de íons Ca2+. O seu pH ótimo de atividade é 8,0 e sua temperatura ótima é a 40 oC. A enzima é de natureza glicoprotéica mas os carboidratos que fazem parte da sua estrutura não contém resíduos de manose. A porção de carboidratos da proteinase de 60 kDa de cercária é o seu componente imunogênico principal apresentando em ELISA forte reação com soro de camundongo cronicamente infectado com S. mansoni. | pt_BR |
dc.language | Português | pt_BR |
dc.publisher | Universidade Federal de Minas Gerais | pt_BR |
dc.publisher.initials | UFMG | pt_BR |
dc.rights | Acesso Aberto | pt_BR |
dc.subject | Schistosoma mansoni | pt_BR |
dc.subject | Secreção | pt_BR |
dc.subject | de cercária | pt_BR |
dc.subject | Glicoproteína | pt_BR |
dc.subject | Glândulas acetabulares | pt_BR |
dc.subject | Cercária | pt_BR |
dc.subject | Serino proteases | pt_BR |
dc.subject | Antígeno | pt_BR |
dc.subject.other | Schistosoma mansoni | pt_BR |
dc.subject.other | Bioquímica | pt_BR |
dc.subject.other | Glicoproteínas | pt_BR |
dc.subject.other | Gândulas acetabulares | pt_BR |
dc.subject.other | Cercárias | pt_BR |
dc.subject.other | Serina proteinases | pt_BR |
dc.title | Caracterização e estabelecimento de um novo método para a purificação de uma protease de 60 kDa da secreção de cercária de Schistosoma mansoni | pt_BR |
dc.type | Dissertação de Mestrado | pt_BR |
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