Please use this identifier to cite or link to this item: http://hdl.handle.net/1843/LFSA-83DPF5
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dc.contributor.advisor1Amintas Fabiano de Souza Figueiredopt_BR
dc.contributor.referee1Tania Lucia dos Santos Mirandapt_BR
dc.contributor.referee2Edyr Roganapt_BR
dc.creatorClaudia Morais Vivaspt_BR
dc.date.accessioned2019-08-10T17:59:36Z-
dc.date.available2019-08-10T17:59:36Z-
dc.date.issued2007-10-03pt_BR
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/1843/LFSA-83DPF5-
dc.description.abstract-trypsin kinetic characterization using D-Val-Leu-Arg-Nansubstrate, in the absence and the presence of 4-nitroaniline inhibitor (4-NAn). The trypsin is a good experimental model for serino proteases characterization and the investigation of enzymatic inhibition is important to the establishment of enzyme action mechanism and to know about the specific interaction between the inhibitors and the enzymes, being possible the use of this knowledge in various diseases therapy. Thehydrolyses of D-Val-Leu-Arg-Nan substrate, catalyzed by the bovine -trypsin at pH 8,1 and 37ºC were carried out in a gradient of 4-NAn concentration. The results showed that the hydrolyses followed the Michaelis-Menten kinetics on the wide range of concentration substrate used. At low concentrations, the 4-NAn showed linear mixedinhibition, but at higher inhibitor concentrations, the parabolic inhibition was observed. The parabolic inhibition indicates the presence of a secondary binding site of the enzyme for the substrates besides its active center. The 4-NAn inhibits the enzyme binding with the same affinity to both its active center and the secondary site. Besides that, the inhibition of bovine -trypsin by 4-NAn is interesting data found since thiscompost is a hydrolyses product of anilide substrates.pt_BR
dc.description.resumo-tripsina bovina (-TRB) com o substrato D-Val-Leu-Arg- Nan, na ausência e na presença do inibidor 4-nitroanilina (4-NAn). A tripsina é um bom modelo experimental para caracterização das serino proteases e o estudo da inibição enzimática é importante no esclarecimento do mecanismo de ação enzimática, e no conhecimento dos compostos que interagem especificamente com estas enzimas, pois podem ser úteis no tratamento de várias doenças. As hidrólises, catalisadas pela -TRB, do substrato D-Val-Leu-Arg-Nan, em pH 8,1 a 37ºC, foram estudadas na ausência e na presença de concentrações crescentes da 4-NAn, um dos produtos da reação enzimática. Os resultados mostraram que as hidrólises seguem à cinética de Michaelis-Menten, em toda a faixa de concentração de substrato utilizada. A 4-NAnapresentou dois comportamentos de inibição: em concentrações baixas foi caracterizada como inibidor misto linear, e em concentrações mais elevadas, a inibição foi caracterizada como parabólica. A inibição parabólica indica a presença de um segundo sítio de ligação para o inibidor na enzima, além do seu centro ativo. A 4-NAn inibe a -TRB combinando-se com a mesma afinidade, no seu centro ativo e no seusegundo sítio. Além da importância do estudo da inibição enzimática mencionada acima, o conhecimento da inibição da -TRB pela 4-NAn é relevante, visto que, este composto é um dos produtos de hidrólise de substratos, do tipo anilida.pt_BR
dc.languagePortuguêspt_BR
dc.publisherUniversidade Federal de Minas Geraispt_BR
dc.publisher.initialsUFMGpt_BR
dc.rightsAcesso Abertopt_BR
dc.subjectCALICREÍNA TECIDUAL DO RATOpt_BR
dc.subject-TRIPSINA BOVINApt_BR
dc.subject.otherBioquímicapt_BR
dc.subject.otherTripsinapt_BR
dc.subject.otherCalicreínapt_BR
dc.subject.otherFarmáciapt_BR
dc.titleEnsaios enzimáticos com serino proteases: a) calicreína tecidual do rato; b) ß-tripsina bovinapt_BR
dc.typeDissertação de Mestradopt_BR
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