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http://hdl.handle.net/1843/SFSA-ADHT5S
Tipo: | Dissertação de Mestrado |
Título: | Estudos por Ressonância Magnética Nuclear das Estruturas dos Peptídeos Homotarsinina e LyeTx I mnK Ac e do Alinhamento Magnético de Bicelas Fosfolipídicas |
Autor(es): | Breno Pires de Andrade Barbosa |
primer Tutor: | Jarbas Magalhaes Resende |
primer miembro del tribunal : | Adolfo Henrique de Moraes Silva |
Segundo miembro del tribunal: | Denize Cristina Favaro |
Resumen: | Os estudos sobre peptídeos antibacterianos tem mostrado um grande potencial dessas espécies em substituir vários antibióticos no combate às superbactérias. Os estudos mostram que esse potencial antibacteriano está intimamente ligado à conformação adotada por esses peptídeos, quando em contato com as membranas fosfolipídicas das bactérias. Esse trabalho é dividido em três diferentes capítulos. A necessidade de meios biomiméticos orientados magneticamente para estudos de RMN trouxe um novo desafio em relação à orientação de bicelas fosfolipídicas. Isso levou à busca por dados, inexistentes na literatura, da dependência temporal da orientação das bicelas em diferentes campos. O segundo capítulo mostra estudos da topologia do peptídeo homodimérico homotarsinina, originalmente isolado da secreção cutânea do anuro Phyllomedusa tarsius, quando esse se encontra ligado a meios que visam mimetizar as membranas celulares de bactérias. Esses estudos topológicos, realizados por meio da ressonância magnética nuclear, buscam a determinação da orientação relativa entre as cadeias na estrutura do dímero em ambiente de membrana. A última parte deste trabalho mostra os resultados obtidos por ressonância magnética nuclear e cálculos computacionais sobre a estruturação do peptídeo antibacteriano LyeTx I mn[delta]K Ac, que foi obtido por modificações químicas na estrutura primária do peptídeo nativo, LyeTx I, originalmente isolado do veneno do aracnídeo Lycosa erythrognatha. |
Abstract: | The study of antibacterial peptides has shown a great potential to substitute a great number of different antibiotics in the fight against super bacteria. Several studies show that the antibacterial activity is intrinsically linked to the conformation adopted by these peptides when in contact with bacteria phospholipid membranes. This work is divided in three different chapters. The necessity of magnetically oriented biomimetic media for this study brought a new challenge in relation to the orientation of bicelles. This lead to the search for new data about the time dependence orientation of bicelles exposed to magnetic fields of different magnitudes. The second chapter covers the topological study of the homodimeric peptide homotarsinin, originally isolated from the skin secretion of the tree frog Phyllomedusa tarsius, when bound to media that mimics bacterial cellular membranes. These topological studies were performed in membrane environments by nuclear magnetic resonance and they look to elucidate the relative orientation adopted by the two chains within the homodimer structure. The last part of this work shows the results obtained by nuclear magnetic resonance and computational calculations about the structure of the antibacterial peptide LyeTx I mnK Ac, which was obtained by chemical modifications of the wild type peptide LyeTx I, originally isolated from the venom of the arachnid Lycosa erythrognatha. |
Asunto: | Lipídios Peptidios Sintese Físico-química Agentes antibacterianos Ressonância magnética nuclear |
Idioma: | Português |
Editor: | Universidade Federal de Minas Gerais |
Sigla da Institución: | UFMG |
Tipo de acceso: | Acesso Aberto |
URI: | http://hdl.handle.net/1843/SFSA-ADHT5S |
Fecha del documento: | 31-may-2016 |
Aparece en las colecciones: | Dissertações de Mestrado |
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