Purificação e caracterização de proteinase extracelular produzida por Candida krusei AP176

Página do item simplificado
dc.creatorAlmir Assis Braga
dc.date.accessioned2019-08-12T01:40:29Z
dc.date.accessioned2025-09-08T23:38:51Z
dc.date.available2019-08-12T01:40:29Z
dc.date.issued2003-09-05
dc.identifier.urihttps://hdl.handle.net/1843/GAES-5SCHDZ
dc.languagePortuguês
dc.publisherUniversidade Federal de Minas Gerais
dc.rightsAcesso Aberto
dc.subjectMicrobiologia
dc.subjectProteinase
dc.subjectCandida
dc.subject.otherMicrobiologia
dc.titlePurificação e caracterização de proteinase extracelular produzida por Candida krusei AP176
dc.typeTese de doutorado
local.contributor.advisor1Valter Roberto Linardi
local.contributor.referee1Jacques Robert Nicoli
local.contributor.referee1Marcelo Matos Santoro
local.contributor.referee1Vera Lucia dos Santos
local.contributor.referee1Rachel Passos Rezende
local.description.resumoAs enzimas proteolíticas são de grande valor comercial, sendo amplamente utilizadas nas indústrias, representando 59% de todas as enzimas comercializadas no mundo. Elas têm uma grande variedade de aplicações industriais, sendo utilizado na fabricação de alimentos, bebidas, papel, detergentes, nos produtos farmacêuticos e no processamento de couros, além de ter um importante papel em pesquisas básicas. Para as várias aplicações industriais, tem-se utilizado proteinases de microrganismos. Neste trabalho foi estudada a produção, purificação e caracterização da proteinase extracelular PI da levedura Candida krusei AP176 isolada de frutos do amapá (Parahancornia amapa) uma árvore da floresta amazônica. C. krusei AP176 produziu quatro proteinases extracelulares em meio líquido YCB (Yeast Carbon Base) suplementado com caseína 0,01%. As proteinases foram denominadas de PI, PII, PIII e PIV. A proteinase PI foi selecionada para este estudo, a qual foi purificada do sobrenadante do meio decultivo em dois passos, utilizando-se de cromatografia em coluna de gel filtração e coluna de troca iônica. A enzima apresentou massa molecular de aproximadamente 36 KDa, estimada em eletroforese de gel de poliacrilamida na presença de SDS (SDS-PAGE). A proteinase PI apresentou atividade proteolítica na faixa de temperatura e pH que variaram de 10 a 50 e 2,0 a 9,0 respectivamente. A enzima apresentou boa estabilidade térmica mantendo 98,5% de atividade entre 15 e 30oC,quando mantida por 2 horas, antes da determinação da atividade enzimática. Aproximadamente 98,6% da sua atividade foi mantida quando incubada em pH 4,0 (tampão citrato de sódio 50 mM) por um período de 12 horas em temperatura ambiente (24oC ± 2oC). O valor ótimo de pH e temperatura de atividade proteolítica da proteinase produzida por C. krusei AP176 foi de 4,0 e 25oC, respectivamente. Osmaiores valores de atividade foram em valores de pH ácido (pH 3,0 a 5,0) em uma faixa de temperatura de 20 a 30oC. As propriedades físico-químicas apresentadas pela proteinase PI podem, favorecer possíveis aplicações desta enzima nos diversos processos biotecnológicos para os quais as enzimas proteolíticas são utilizadas.
local.publisher.initialsUFMG

Arquivos

Pacote original

Agora exibindo 1 - 1 de 1
Imagem de Miniatura
Nome:
doutor_tese_almir_braga.pdf
Tamanho:
37.26 KB
Formato:
Adobe Portable Document Format
Baixar

Coleções

Pós-Graduação em Microbiologia - Teses

Logo UFMG