Structural basis for cross-reactivity and conformation fluctuation of the major beech pollen allergen fag s 1
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Universidade Federal de Minas Gerais
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Resumo
Fag s 1 is a member of the Pathogen Related protein family 10 (PR-10) and can elicit cross-reaction with IgE antibodies produced against the birch pollen allergen Bet v 1. The Nuclear Magnetic Resonance (NMR) structure of Fag s 1 is presented along with its dynamic properties. It shares 66% identity with Bet v 1 and exhibits the expected three α-helices and seven β-sheets arranged as a semi-beta barrel and exposing the residues mapped as the Bet v 1 IgE epitope. The structural dynamics of Fag s 1 were monitored on the fast and intermediate timescales, using relaxation rates. The complex dynamics of Fag s 1 are closely related to the internal cavity, and they modulate IgE and ligand binding.
Abstract
Fag s 1 é um membro da família de proteínas relacionadas a patógenos 10 (PR-10) e pode provocar reação cruzada com anticorpos IgE produzidos contra o alérgeno de pólen de bétula Bet v 1. A estrutura de Ressonância Magnética Nuclear (RMN) de Fag s 1 é apresentado juntamente com suas propriedades dinâmicas. Ele compartilha 66% de identidade com Bet v 1 e exibe as esperadas três α-hélices e sete folhas β dispostas como um barril semi-beta e expondo os resíduos mapeados como o epítopo Bet v 1 IgE. A dinâmica estrutural de Fag s 1 foi monitorada nas escalas de tempo rápida e intermediária, usando taxas de relaxação. A dinâmica complexa de Fag s 1 está intimamente relacionada com a cavidade interna e modula a ligação de IgE e ligante.
Assunto
Proteínas, Ressonância magnética nuclear, Pólem, Alergias
Palavras-chave
Protein sequence analyses, Solution-state NMR, Pollen allergen, Nuclear magnetic resonance (NMR)
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https://www.nature.com/articles/s41598-018-28358-1