Structural basis for cross-reactivity and conformation fluctuation of the major beech pollen allergen fag s 1

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dc.creatorAdolfo Henrique de Moraes Silva
dc.creatorClaudia Asam
dc.creatorFabio Almeida
dc.creatorMichael Wallner
dc.creatorFatima Ferreira
dc.creatorAna Paula Valente
dc.date.accessioned2022-10-06T22:32:10Z
dc.date.accessioned2025-09-09T01:07:16Z
dc.date.available2022-10-06T22:32:10Z
dc.date.issued2018-07-12
dc.description.abstractFag s 1 é um membro da família de proteínas relacionadas a patógenos 10 (PR-10) e pode provocar reação cruzada com anticorpos IgE produzidos contra o alérgeno de pólen de bétula Bet v 1. A estrutura de Ressonância Magnética Nuclear (RMN) de Fag s 1 é apresentado juntamente com suas propriedades dinâmicas. Ele compartilha 66% de identidade com Bet v 1 e exibe as esperadas três α-hélices e sete folhas β dispostas como um barril semi-beta e expondo os resíduos mapeados como o epítopo Bet v 1 IgE. A dinâmica estrutural de Fag s 1 foi monitorada nas escalas de tempo rápida e intermediária, usando taxas de relaxação. A dinâmica complexa de Fag s 1 está intimamente relacionada com a cavidade interna e modula a ligação de IgE e ligante.
dc.description.sponsorshipCNPq - Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico
dc.description.sponsorshipFAPERJ - Fundação Carlos Chagas Filho de Amparo à Pesquisa do Estado do Rio de Janeiro
dc.format.mimetypepdf
dc.identifier.doihttps://doi.org/10.1038/s41598-018-28358-1
dc.identifier.issn2045-2322
dc.identifier.urihttps://hdl.handle.net/1843/46066
dc.languageeng
dc.publisherUniversidade Federal de Minas Gerais
dc.relation.ispartofScientific reports
dc.rightsAcesso Aberto
dc.subjectProteínas
dc.subjectRessonância magnética nuclear
dc.subjectPólem
dc.subjectAlergias
dc.subject.otherProtein sequence analyses
dc.subject.otherSolution-state NMR
dc.subject.otherPollen allergen
dc.subject.otherNuclear magnetic resonance (NMR)
dc.titleStructural basis for cross-reactivity and conformation fluctuation of the major beech pollen allergen fag s 1
dc.typeArtigo de periódico
local.citation.issue10512
local.citation.volume8
local.description.resumoFag s 1 is a member of the Pathogen Related protein family 10 (PR-10) and can elicit cross-reaction with IgE antibodies produced against the birch pollen allergen Bet v 1. The Nuclear Magnetic Resonance (NMR) structure of Fag s 1 is presented along with its dynamic properties. It shares 66% identity with Bet v 1 and exhibits the expected three α-helices and seven β-sheets arranged as a semi-beta barrel and exposing the residues mapped as the Bet v 1 IgE epitope. The structural dynamics of Fag s 1 were monitored on the fast and intermediate timescales, using relaxation rates. The complex dynamics of Fag s 1 are closely related to the internal cavity, and they modulate IgE and ligand binding.
local.identifier.orcidhttps://orcid.org/0000-0003-0989-2335
local.identifier.orcidhttps://orcid.org/0000-0003-3238-438X
local.identifier.orcidhttps://orcid.org/0000-0001-6046-7006
local.identifier.orcidhttps://orcid.org/0000-0001-6568-7892
local.identifier.orcidhttps://orcid.org/0000-0003-0989-2335
local.identifier.orcidhttps://orcid.org/0000-0001-7219-1123
local.identifier.orcidhttps://orcid.org/0000-0002-3344-4084
local.publisher.countryEstados unidos
local.publisher.departmentICX - DEPARTAMENTO DE QUÍMICA
local.publisher.initialsUFMG
local.url.externahttps://www.nature.com/articles/s41598-018-28358-1

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